酶的结构和作用原理(酶结构与功能的叙述)

酶结构与功能的叙述

大多数酶的主要成分是蛋白质,蛋白质是由氨基酸组成.之间有一种称为多肽链的结构进行连接. 主要是用作催化不同的物质.例如人的胃中就有胃蛋白酶的协助消化作用. 这是一种高效的催化剂,比很多无机催化剂的效率高很多.

举例说明酶结构与功能的关系

酶就是起催化作用.和化学里的催化剂是一样的道理.它本身不参与反应,反应前后其本身没有任何变化.生物酶有,蛋白质类、固醇类、RNA类! 补充： 酶作用机理

1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 　酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。

2.张力作用（distortionorstrain） 底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。

3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis） 酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。

4.共价催化作用（covalentcatalysis） 某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢 有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快 EX+H2O→E桹H+HX快?

简述酶的功能

ATP合成酶，又称FoF₁-ATP酶在细胞内催化能源物质ATP的合成。在呼吸或光合作用过程中通过电子传递链释放的能量先转换为跨膜质子(H+)梯差，之后质子流顺质子梯差通过ATP合酶可以使ADP+Pi合成ATP。

ATP合酶（ATP synthase）广泛分布于线粒体内膜，叶绿体类囊体，异养菌和光合菌的质膜上，参与氧化磷酸化和光合磷酸化，在跨膜质子动力势的推动下合成ATP。分子结构由突出于膜外的F1亲水头部和嵌入膜内的Fo疏水尾部组成。

酶的结构和功能

酶是由生物活细胞产生的、对作用底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或者核糖核酸（RNA）。酶的化学本质是蛋白质或者RNA，具有生物分子的一级、二级、三级，乃至四级结构。

酶的催化作用有赖于酶分子一级结构和空间结构的完整性。按照酶分子组成的不同，酶可以分为单纯酶和结合酶，仅仅含有蛋白质的称为单纯酶，由酶蛋白和辅因子组成的称为结合酶。

关于酶结构与功能的叙述正确的是

酶的定义： 催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。酶的特性　　

1．高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快； 　　

2．专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽； 　　

3．多样性：酶的种类很多，大约有4000多种； 　　

4．温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。 　　

5．活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。 　　6.有些酶的催化性与辅因子有关。 　　7.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。 　　一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有的酶最适温度可高达70℃。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.8，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。 　　酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。每个细胞由于酶的存在才表现出种种生命活动，体内的新陈代谢才能进行。酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。