酶的作用和原因(酶功能的差异的原因)

酶功能的差异的原因

肽是一个汉语汉字，拼音读作tài。一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基可以缩合成肽，形成的酰胺基在蛋白质化学中称为肽键。

而酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。

两者为不同概念的名词，所指含义不一样，意义也不一样

酶的功能和特点

存在于不同生物体的酶它所适应的环境都是不同的，比如，人的血液的PH显弱碱性，血液里面也有很多酶在工作，而胃液显酸性，里面也有很多酶在工作，这就是他们所适应的PH值。

人是恒温动物，体内大多数酶工作所适应的酶自然和冷血动物体内酶所适应的工作温度不同。

当然这还和酶自身的作用也有关系，比如血液在体内是流动的，而在体外就会很快凝固，这时候就是某种酶在工作所起的作用。

酶的功能特性

米氏常数是酶的特征性常数，用英文字母Km表示，可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和pH值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。

各种酶功能差异的原因

PH若与酶最适PH有差别会抑制其活性,甚至使其失活,机理就是改变甚至破坏其空间结构,使其失效,如超过不多可以恢复,但过酸过碱就会彻底失活,无法恢复.温度同理.超过最适温度一点时可以恢复,如人发烧,但酶对温度很敏感,高温也会使酶的空间构象发生改变而活性降低甚至失活，不过低温不会失活,最多活性降低。

酶活性差异的根本原因

影响酶促反应的因素常有：酶的浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂等。接下来，我们一起来看看上述影响因素中有哪些会影响酶的活性。

1.酶的浓度

假设一分子的唾液淀粉酶，在底物充足，其他条件均适宜的条件下，1秒钟能将5mmol的淀粉分子水解，那么该过程中酶促反应的速率为5mmol/s,在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。根据高中阶段的理解，如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s,但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。

因此，酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。

2.底物浓度

底物在较低浓度范围内，底物浓度越高，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？实际上，从上面我们对酶活性的定义的理解，是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。根据高中阶段的理解，如果当底物充足，随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。我们可以看出，底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，而在底物充足的情况下，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。至于不同底物本身与酶的结合存在差异，这个方面的问题不在我们高中知识范围内。

因此在高中阶段，我们认为底物浓度不影响酶的活性。

3.PH和温度

对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。在张楚富主编的《生物化学原理》的书中是这样提到：PH可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出PH和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。

因此，PH和温度均影响酶的活性。

4.抑制剂和激活剂

这类影响因素虽然在教材中没有提到，但是在相应的教师教学用书中提到，在对学生考察中，也经常做为考察的材料。所以这两种因素，我也简单的提一下。

该类影响因素可以分为三类：第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，阻止产物的形成，从而影响产物的生产速率。其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。第三类是非竞争性抑制剂，同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。

因此，抑制剂和激活剂均是通过影响酶的结构来影响酶的活性。

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拓展资料：

酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病，甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。

调节酶的浓度

酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。

调节酶的活性

激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。

反馈抑制调节

许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedback inhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。

抑制剂可调节

酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。

此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。

其他调节方式

通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。

酶的功能及原因

酶是具有生物催化功能的生物大分子，即生物催化剂，它能够加快生化反应的速度，但是不改变反应的方向和产物。也就是说酶只能用于加速各类生化反应的速度，但并不是生化反应本身。

酶是一种由氨基酸组成的具有特殊生物活性的物质，它存在于所有活的动植物体内，是维持机体正常功能，消化食物，修复组织等生命活动的一种必需物质。它几乎参与所有的生命活动：思考问题，运动，睡眠，呼吸，愤怒，哭泣或者分泌荷尔蒙等都是以酶为中心的活动结果。

酶催化剂样的催化作用催动着机体的生化反应，催动着生命现象的进行。若没有酶，生化反应将无法进行，五大营养素（碳水化合物、类脂质、蛋白质、维生素、矿物质）都将变的对机体毫无用处，生命现象将会停止。因此，酶对生命的重要性不言而喻，甚至很多人将它称为“活着的物质”，“掌握所有生命活动的物质”。

酶的什么作用更显著

酶具有很高的特异性 与一般催化剂不同，酶对所有催化反应的底物和反应类型具有选择性，这种现象称为特异性。 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，一般可以将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。

1.绝对特异性。一种酶只能催化一种底物发生一种化学反应。例如尿素酶只能催化尿素水解成为NH3和CO2，不能水解尿素的衍生物甲基尿素等。

2.相对特异性。（键专一性）一种酶可以催化一类底物或者一种化学键发生一种反应。例如己糖激酶既能催化葡萄糖磷酸化，也能催化甘露糖磷酸化。

3.立体异构特异性。（几何专一性）一种酶只能催化两种立体异构体中的一种发生化学反应。例如延胡索酸酶只能催化延胡索酸水化生成苹果酸，而对马来酸不起作用。

酶功能差异的原因是什么

目前酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．

工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂。

酶的特性

1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；

2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；

3、多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；

4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。

5、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。

6.有些酶的催化性与辅因子有关。

7.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。

一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70℃。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。

酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。

酶功能的差异的原因有哪些

酶的催化机理主要有以下几点：

1.邻近定向 对一个双分子反应，酶可以使两个底物结合在活性中心彼此靠近，并具有一定的取向。这比在溶液中随机碰撞更容易反应。对不同的反应，由分子间反应变成分子内反应后，反应速度可加快100倍到1011倍。

2.底物形变 酶与底物结合时，不仅酶的构象改变，底物的构象也会发生变化。这种变化使底物更接近于过渡态，因此可以降低活化能。

3.酸碱催化和共价催化 酶活性中心的一些残基的侧链基团可以起酸碱催化或共价催化的作用。酶分子中的一些可解离集团如咪唑基、羧基、氨基、巯基常起一般酸碱催化作用，其中咪唑最活泼有效。丝氨酸蛋白酶、含巯基的木瓜蛋白酶、以硫胺素为辅酶的丙酮酸脱羧酶都有亲核催化作用。羟基、巯基和咪唑基都有亲核催化作用。金属离子和酪氨酸羟基、－NH3+都是亲电基团。共价催化经常形成反应活性很高的共价中间物，将一步反应变成两步或多步反应，绕过较高的能垒，使反应快速进行。

4.微环境的作用 有些酶的活性中心是一个疏水的微环境，其介电常数较低，有利于电荷之间的作用，也有利于中间物的生成和稳定。如赖氨酸侧链氨基的pK约为9，而在乙酰乙酸脱羧酶活性中心的赖氨酸侧链pK只有6左右。

以上几点都可加速反应，但每种酶不同，可同时具有其中的几种因素。

酶存在差异的直接原因

酶的定义： 催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。酶的特性　　

1．高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快； 　　

2．专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽； 　　

3．多样性：酶的种类很多，大约有4000多种； 　　

4．温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。 　　

5．活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。 　　6.有些酶的催化性与辅因子有关。 　　7.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。 　　一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有的酶最适温度可高达70℃。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.8，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。 　　酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。每个细胞由于酶的存在才表现出种种生命活动，体内的新陈代谢才能进行。酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。

酶的作用特性及影响因素

酶就是起催化作用.和化学里的催化剂是一样的道理.它本身不参与反应,反应前后其本身没有任何变化.生物酶有,蛋白质类、固醇类、RNA类! 补充： 酶作用机理

1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 　酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。

2.张力作用（distortionorstrain） 底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。

3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis） 酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。

4.共价催化作用（covalentcatalysis） 某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢 有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快 EX+H2O→E桹H+HX快?