酶催化作用机理(酶催化作用机理是提高化学反应的活化能使反应速度加快)
酶催化作用机理是提高化学反应的活化能使反应速度加快
酶（E）的作用是：与反应物(S)暂时结合形成一 个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态 ）比无催化剂的该化学反应中反应物活化 分子含有的能量低得多。
ES再反应产生P ，同时释放E。E可与另外的S分子结合， 再重复这个循环。降低整个反应所需的活 化能，使在单位时间内有更多的分子进行 反应，反应速度得以加快。
如没有催化剂 存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（ 2H2O2→2H2O O2）需要的活化能为每 摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过 氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每 摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。
酶发挥催化作用的机理是
首先，酶也是一种催化剂；用之前一位同志的话说，酶一定是催化剂，但催化剂不一定是酶。（铁离子可以催化双氧水的分解，这里铁离子是催化剂，但铁离子不是酶）；
其次，活性是否降低，主要是取决于催化剂处的环境，
理论
上可以不降低，但实际上都会降低的，因为环境肯定是不能一直维持在催化剂所需的。往往会因为其他物质的附着，催化剂的活性
都有降低；再次，
生物
体内的调节都是非常精细的，不可能让一种酶持续的发挥作用，这样的话，人就会生病的。体内的酶都会被降解，变成氨基酸
等，然后在需要的时候，他们又会重新组合成酶！上海紫一试剂也有催化剂 s h o u酶为其催化的反应提供活化能
酶活就是酶活力，或者酶活性。酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。酶是由生物体产生的具有高度催化作用的一类蛋白质。酶活性也称酶活力，即酶的催化能力，酶活力愈高，酶催化反应速度愈快，活力愈低，酶催化反应速度愈慢
酶对化学反应具有催化作用的原因在于
每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活力，酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。酶反应的最适pH对酶活性的影响主要是：最适pH的微小偏离可使酶活性部位的基团离子化发生变化而降低酶的活性；较大偏离时，维护酶三维结构的许多非共价键受到干扰，导致酶蛋白的变性。酶的最适pH不是固定的常数，受酶的纯度、底物的种类和浓度、缓冲液的种类和浓度等的影响。一般酶的最适pH在4~8之间，植物和微生物体内的酶最适pH多在4.5~6.5,而动物体内的最适pH多在6.5~8，多在6.8左右。
酶的化学本质是蛋白质，而蛋白质是具有活性的物质，温度过高或过低，强酸或强碱都会使蛋白质结构受到破坏而变性，所以酶有最适温度和最适PH。
酶催化
作用的机制是降低反应的
酶的催化效率更高，主要原因是降低了反应的活化能。
简单点来讲就是催化反应的机理不同吧~生物酶的构型特殊而又专一，能迅速地结合底物，改变构型降低反应化学能~这个过程非常迅速，而普通的无机催化，是以活性离子/分子等等的形式参与到反应中去的，无法降低反应的能量壁垒~而且催化反应的时候往往会分好几个步骤进行反应。。。不停地在各种形态、能量状态间转换的催化剂分子。
A、过酸、过碱和高温都会改变酶的空间结构，使酶失活，因而酶的催化效率不一定高于无机催化剂，A错误；
B、酶催化功能的本质是降低反应的活化能，而不是提供使反应开始所必需的活化能，B错误；
C、在叶绿体基质中只消耗ATP，不合成ATP，所以在叶绿体基质中不存在ATP合成酶，C正确；
D、低温不会破坏酶的空间结构，酶失活后可以恢复活性，D错误．
酶加速化学反应的机制是()
酶可以使化学反应的速率大幅度提高，根本原因是酶作为生物催化剂，可以明显的降低化学反应的活化能。大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍。酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。种类不同的酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。
酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。
