酶作用特异性(酶作用特异性实验结果)

酶作用特异性实验结果

一、酶促反应具有极高的效率

二、酶促反应具有高度的特异性

三、酶活性的可调节性

四、酶活性的不稳定性

酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：

1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。

2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。

3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用

酶的特异性实验报告

荧光素酶(Luciferase)是自然界中能够产生生物发光的酶的统称，不同的能够控制发光的生物体用不同的荧光素酶来催化不同的发光反应。

萤光生成反应通常分为以下两步：

萤光素+ atp→萤光素化腺苷酸(luciferyladenylate)+ PPi

萤光素化腺苷酸+ O2→氧萤光素+ AMP +光

荧光素酶的基因可以被合成并插入到生物体中或转染到细胞中，将不同类型的细胞(骨髓干细胞、T细胞等)标记上(即表达)荧光素酶，就可以用高敏感度的CCD相机进行对动物体内进行活体观察而不会伤害到动物本身。在荧光素酶中加入正确的萤光素底物就可以放出荧光，而发出的光子可以被光敏感元件，如萤光探测器或改进后的光学显微镜探测到。这就使得对包括感染在内的多种生命活动进程进行观察成为可能。

荧光素酶分析可应用于启动子研究中分析顺式作用元件和反式作用因子、药物筛选、sirna和miRNA筛选、分泌途径及蛋白定位报告基因检测、活细胞的实时动态研究、信号转导通路分析、难转染的细胞(包括干细胞和原代细胞)的研究、RNA剪接研究。

萤光素酶是理想的报告基因，因为哺乳动物细胞中不含内源性萤光素酶，一旦转录完成立刻就生成功能性的萤光素酶。单报告基因实验往往会受到各种实验条件的影响，而双报告基因则通过共转染的“对照”作为内参为试验提供一基准线，从而可以在最大程度上减小细胞活性和转染效率等外在因素对实验的影响，使得数据结果更为可信。Dual-Luciferase®双萤光素酶报告基因检测系统在细胞中同时表达萤火虫萤光素酶和海肾萤光素酶，两者没有种源同源性并对应不同的反应底物，故而没有交叉干扰。得益于超强的光信号和超高的信噪比，本系统被广泛用于miRNA靶基因验证。

转录因子是一种具有特殊结构、行使调控基因表达功能的蛋白质分子，也称为反式作用因子。某些转录因子仅与其靶启动子中的特异序列结合，这些特异性的序列被称为顺式因子，转录因子的DNA结合域和顺式因子实现共价结合，从而对基因的表达起抑制或增强的作用。萤光素酶报告基因实验(luciferase Assay)是检测这类转录因子和其靶启动子中的特异顺序结合的重要手段，其原理简述如下：

(1)用靶启动子的特定片段替换报告基因质粒(如pGL3-basic)的启动子区。

(2)将要检测的转录因子表达质粒与报告基因质粒共转。如果该转录因子能够激活靶启动

酶作用的特异性实验结果

酶的高效性是和非酶的催化剂比较而言.

主要是指催化能力,蛋白质（环境适宜）的催化能力是普通化学催化物质的10^5—10^8倍.

生物分子之间的反应首先要进行分子碰撞接触,如果在没有酶作用的情况下,分子主要靠自然的热运动来随机进行接触,这样的几率比较小,而在酶的作用下,由于酶和作用底物有特异性结合位点,相当于把反应需要的分子给拉到一起去了,所以这样的效率要高很多。这种高效性能在机体中十分温和的条件下,高效率地催化各种生物化学反应,促进生物体的新陈代谢，如消化、吸收、呼吸、运动和生殖等都必须依赖酶的参与。

酶的特异性的实验结果

酶的种类具有物种差异性，而ATP无物种差异性。ATP全称三磷酸腺苷,是一种特定的化学物质,是所有生物的直接供能物质.而酶是多种多样的,不仅种类繁多,而且同一种功能的酶在不同生物体内都不一定相同.

酶的特异性实验如何验证了酶的特异性

原理是抗原与抗体之间的特异性结合。酶联免疫吸附是在固相载体上包被好能与目的抗原特异性结合的抗体，当检测样本中含有目的抗原时，其会与固相载体上的抗体相结合，并加入和链接化学发光酶，通过冲洗去掉其他非目的抗原，加入显色底物与之反应，此时吸光度越大也就是颜色越深的就说样本中明目的抗原越多，没有颜色反应的就是不含有目的抗原。

酶联免疫吸附测定，是指利用抗体分子能与抗原分子特异性结合的特点，将游离的杂蛋白和结合于固相载体的目的蛋白结合，并利用特殊的标记物对其定性或定量分析的一种检测方法。其原理是:抗原或抗体能物理性地吸附于固相表面，并且保持其免疫活性;抗原或抗体能与酶通过共价键形成酶结合物，同时保持各自的免疫活性或酶活性;酶结合物与相应的抗原或抗体结合后，能通过加入底物的颜色反应来确定免疫反应的发生，颜色反应的深浅与标本中相应抗原或抗体的量成正比。

酶作用特异性实验结果分析

结合酶由酶蛋白和辅因子组成，只有全酶才具有催化作用。同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

酶对底物具有极高的催化效率、对底物具有高度的特异性、可调节性以及不稳定性。酶的特异性包括绝对特异性与相对特异性。

酶的特异性实验观察结果

特异性和专一性实际上也没有很大的区别。特异性在很多场合都可以理解为专一性。如我们说酶的功能具有专一性，也可说酶的功能具有特异性。抗体具有特异性，也可以说抗体具有专一性。糖蛋白具有特异性，也可以认为糖蛋白具有专一性。特异性和专一性可以互用。

酶作用特异性实验结果怎么写

酶的三大特性是高效性、专一性、温和性。酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。

酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万

酶的特异性实验现象及原因分析

酶催化反应的特点：

一、酶促反应具有极高的效率。

二、酶促反应具有高度的特异性酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：

1、绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。

2、相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。

3、立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。

三、酶活性的可调节性。

四、酶活性的不稳定性。

酶作用的特异性实验

elisa实验原理是酶分子与抗体或抗抗体分子共价结合，此种结合不会改变抗体的免疫学特性，也不影响酶的生物学活性。酶标记抗体可与吸附在固相载体上的抗原或抗体发生特异性结合。滴加底物溶液后，底物可在酶作用下使其所含的供氢体由无色的还原型变成有色氧化型，出现颜色反应。

elisa实验基本方法是将已知的抗原或抗体吸附在固相载体 ( 聚苯乙烯微量反应板 ) 表面，使酶标记的抗原抗体反应在固相表面进行，用洗涤法将液相中的游离成分洗除。常用的 elisa有双抗体夹心法和间接法，前者用于检测大分子抗原，后者用于测定特异抗体。

elisa方法已被广泛应用于多种细菌和病毒等疾病的诊断。在动物检疫方面，elisa在猪传染性胃肠炎、牛副结核病、牛传染性鼻气管炎、猪伪狂犬病、蓝舌病等的诊断中已为广泛采用的标准方法。

★  特异性 作用 结果