蛋白酶的作用(蛋白酶的作用位点)
蛋白酶的作用位点
弗林蛋白酶，英文名称furin，编号：EC 3.4.21.75。因其基因(fur)位于原癌基因fes/feps的上游而得名。是一种外泌途径中主要的蛋白质转化酶，定位于高尔基体外侧的网络中。催化切割原蛋白中的Arg-Xaa-Yaa-Arg羧基端肽键(Xaa为任意一种氨基酸，Yaa为Arg或Lys)产生成熟的蛋白质。基本信息中文名弗林蛋白酶外文名furin
在膜蛋白中插入弗林蛋白酶切割位点及其用途
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在膜糖蛋白域之间插入弗林蛋白酶的切割位点。在高尔基体外侧网络，通过弗林蛋白酶切割，把蛋白分成单个无膜的域，并保留其天然构象。该操作程序可用于生产病毒膜蛋白域，用于结构分析和疫苗试验。
弗林蛋白酶(Furin)
弗林蛋白酶(Furin)是真核生物细胞中一种重要的内切蛋白酶.Furin能识别特定的氨基酸序列，在内质网-高尔基体中经两次自剪切活化后，对分泌途径中许多重要的多肽和蛋白的前体进行剪切加工，使之具有生物活性.Furin底物广泛，包括大多数的肽类激素、许多生长因子、受体、黏附分子、基质金属蛋白酶和某些病毒包装糖蛋白以及细菌外毒素,因此具有重要的生物学功能，并与许多疾病的发生发展有密切的关系.
蛋白酶的作用位点都一样吗
这个是有可能的。 你这里应该是单指蛋白质水解酶。事实上，细胞内所有的蛋白水解酶发挥作用都需要一定的条件，并且一般都是有特异性的。有的是序列的特异性，有的是构象的特异性。
大多数的蛋白酶都不会降解自身，因为自身不含蛋白酶的酶切位点。 当然也有特例，最常见的是自身催化酶解。
举个例子，细胞凋亡中起始型的Caspase，例如Caspase-1，在有外界刺激（例如炎症小体存在）的情况下，会自身催化，把自己切割成三个片段，其中的两个片段组合成为四聚体，在下游发挥作用。
其他能够自剪切的酶还有很多，很多酶的成熟都需要外界刺激诱发蛋白酶原的自剪切。例如胰蛋白酶、弗林蛋白酶等。
当然发生这所有的催化反应都是需要特定的条件的。
还有一类就是像胃蛋白酶一类的特异性较差的消化道蛋白酶，其实是可以降解自身的。
只是需要在pH很低的情况下，这时候，往往食物来源的蛋白质含量很高，多数蛋白酶用于消化食物，少部分会降解自身（极极少量）。
胃持续分泌蛋白酶，因而胃蛋白酶有损失也影响不大。
蛋白酶位置
现在所说的胃蛋白酶原数量偏高，那么容易引起的，就是胃酸分泌增加，容易导致的是胃黏膜的位置损害，基本上胃蛋白酶原是需要胃酸来刺激它分解的，也就是胃酸激活以后才能够分解为胃蛋白酶来溶解食物，消耗代谢，促进吸收的功能才能体现的更好。萊垍頭條
各种蛋白酶的作用位点
生物体中除了少数的酶是RNA（比如辅酶二）之外,基本都是蛋白质,蛋白酶也是蛋白质.酶的作用机理一般来说有“锁钥学说”和变构学说两种,核心观点都
是酶上的结合位点与代谢底物结合,然后再将其分解.从这样看来,一个蛋白酶分子就不会被自己分解.但是对于不同的蛋白酶,相互之间是可以分解掉的.比如胃蛋白酶进入小肠后,由于pH发生改变,酶结构变化而失活,从而被别的蛋白酶（肠蛋白酶,胰蛋白酶）降解。
胰蛋白酶的作用位点
会被能识别它的氨基酸序列的蛋白酶酶水解，也可能是与它相同的酶分子。
生物体中除了少数的酶是RNA（比如辅酶二）之外，基本都是蛋白质，蛋白酶也是蛋白质。酶的作用机理一般来说有“锁钥学说”和变构学说两种，核心观点都是酶上的结合位点与代谢底物结合，然后再将其分解。从这样看来，一个蛋白酶分子就不会被自己分解。但是对于不同的蛋白酶，相互之间是可以分解掉的。比如胃蛋白酶进入小肠后，由于pH发生改变，酶结构变化而失活，从而被别的蛋白酶（肠蛋白酶，胰蛋白酶）降解。
蛋白酶的作用部位
酶具有一定的专一性，作用于特定的部位，序列，蛋白酶能识别多种氨基酸序列所以他能分解多种蛋白质，但它不是对所有的蛋白质都起作用，因为他有识别不了的序列，比如它自己，结构决定功能。
各种酶的作用位点
DNA聚合酶的作用位点:3'-5'-磷酸二酯键RNA聚合酶的作用位点:3'-5'-磷酸二酯键DNA解旋酶的作用位点:DNA中互补碱基之间的氢键
蛋白酶的酶切位点
胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶的一种，EC 3.4.4.4，是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是胰蛋白酶的前体胰蛋白酶原被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。
中文名
胰蛋白酶
外文名
Trypsin
别名
胰酶
化学式
C6H15O12P3
CAS登录号
9002-07-7
蛋白激酶的作用位点
蛋白激酶（protein kinases）又称蛋白质磷酸化酶(protein phosphakinase)。一类催化蛋白质磷酸化反应的酶。磷酸化(由激酶催化)和去磷酸化(由磷酸酶催化)是控制细胞周期的关键。
它们都被用来控制调控途径自身活性和执行调控途径决定的底物活性。
细胞周期调控途径由一系列激酶和磷酸酶组成，它们通过将途径的下一个底物磷酸化和去磷酸化而对外来信号和检验点做出反应。
途径最终显示的是通过控制M 期激酶(或S 期激酶)的磷酸化状态决定其活性。
M 期激酶的激活引发M 期的开始，它的失活是离开M 期必须的。
这表明M 期激酶调控的活动是可转换的：细胞重新组织形成有丝分裂纺锤体要求底物磷酸化，返回到细胞间期状态要求同一底物去磷酸化。 M 期激酶作用的靶位是什么？细胞主要的重新组织发生在有丝分裂中，MPF 诱导有丝分裂的能力说明，M 期激酶直接或间接地引发这些活动。我们在后面讨论结构的重新组织，现在要探讨M 期激酶对多种蛋白质底物的作用是直接的还是间接的。
对其作用有两种假设的模型: 它可能是磷酸化靶蛋白质的“主调控因子”，靶蛋白轮流作用调控其它必须的功能，一个典型的级联反应。
它可能是一个“工作室”，直接磷酸化执行调控功能或是周期中细胞重新组织所必须的决定性底物。
被M 期激酶磷酸化的底物唯一共有的性质是都存在一对Ser-Pro 序列，位于碱性残基的侧面(最常见的是Ser-Pro-X-Lys 形式)。
潜在的底物依赖于体内M 期激酶准备磷酸化底物的能力，这些底物包括H1 组蛋白(可能是染色体凝集的需要)、核纤层蛋白质(可能是核膜溶解的需要)、核仁素(Nucleolin，阻断核糖体合成)和其它结构性酶活性。
这些证据的力度不同，取决于在体内某种循环方式中哪个底物被磷酸化，以及M 期激酶是否是实际激活酶。然而，从多种底物中，M 期激酶似乎直接作用于那些有丝分裂中细胞结构改变涉及的多种蛋白质。
确定一个潜在底物在细胞周期中是Cdc2 的有效靶点的标准是什么呢？
在体内相同的位点应被Cdc2 磷酸化，当Cdc2 被激活时，它就被磷酸化。体内Cdc2 被周期性磷酸化。
理想情况下，体内Cdc2 激酶活性的突变可能阻止磷酸化，但目前仅在酵母中是这样。
要做出这样的结论，磷酸化在细胞周期中是一个明显的活动，蛋白质的一些功能必须被磷酸基团的存在改变。
这可以通过标记的磷酸化氨基酸的突变鉴定没有磷酸化是否阻止有丝分裂的功能。 Cdc2 激酶研究较多的底物是H1 组蛋白(组成染色质主要蛋白质的五种组蛋白质之一，见第19 章)。早就知道H1 在细胞周期中被磷酸化，在S 期加上两个磷酸基团，有丝分裂时再加上4 个磷酸基团。
细胞主要的H1 激酶活性由M 期激酶提供。 细胞周期中磷酸化H1 的目的是一个值得思索的问题，因为没有直接表明它对染色质结构有影响。
可能与M 期染色体凝集相关，可能为复制(可能需要解旋)或复制后的结果(为有丝分裂的开始做准备)做准备，这些假设是合理的，但在S 期这些修饰发生的时间尚缺乏了解。
然而，H1 组蛋白的确是Cdc2 发动的激酶的很好底物，因此H1 激酶活性已成为检测体内激酶活性的常用方法。
例如，这种检测对酿酒酵母很适用，通过检测H1 激酶活性评估M 期激酶的周期活性，尽管实际上这种酵母通常不含H1 组蛋白。
胰凝乳蛋白酶的作用位点
高温、不会使蛋白的肽键断裂。高温、可使蛋白的活性丧失。原因：高温、破坏了蛋白的高级结构（三级结构或四级结构），肽键不会断裂。蛋白需在蛋白酶的作用下肽键才会被断裂，形成许多肽段。
1酸水解，可以保证大多数氨基酸的完整性，但是色氨酸会被破坏
2碱水解，大多数氨基酸被破坏，但是色氨酸会保留
3羧肽酶，从蛋白质的C端开始逐一裂解氨基酸
4胺肽酶，从蛋白质的N端开始逐一裂解氨基酸5类似于内切酶的，比如胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶等～～～各有不同的作用位点，按照需要选用～
